Por: Nina Padme Eufracio Rojas / Departamento de Químico en Fármacos. Centro de Enseñanza Técnica Industrial Plantel Colomos. C. Nueva Escocia 1885, 44630 Guadalajara, Jal.  Correo : neufraciorojas@gmail.com / Instagram:@ninapadme

A lo largo de las costas del Pacífico mexicano, los mejillones han desarrollado una solución química sorprendente para adherirse a superficies húmedas y rocosas, incluso bajo condiciones extremas. Estos organismos producen una proteína adhesiva rica en dopa (dihidroxifenilalanina), un aminoácido modificado que juega un papel clave en la formación de enlaces cruzados químicamente resistentes. Este mecanismo, que combina adaptación evolutiva y química avanzada, ha inspirado la investigación y el desarrollo de biomateriales con aplicaciones potenciales en medicina y tecnología. Las proteínas adhesivas de los mejillones contienen repeticiones de módulos ricos en residuos de dopa.

Este compuesto permite la adhesión a superficies mediante la formación de enlaces de coordinación con iones metálicos y enlaces covalentes con superficies orgánicas e inorgánicas. La dopa también es capaz de sufrir oxidación a quinona, un intermedio reactivo que facilita la formación de enlaces cruzados entre proteínas adyacentes, aumentando la resistencia mecánica y la estabilidad del adhesivo.

Figura 1. Representación conceptual de los mejillones adheridos a superficies rocosas en su entorno marino natural, destacando la función de los hilos de byssus y las proteínas adhesivas ricas en dopa.
Figura 1. Representación conceptual de los mejillones adheridos a superficies rocosas en su entorno marino natural, destacando la función de los hilos de byssus y las proteínas adhesivas ricas en dopa.

 

Este sistema de adhesión es particularmente notable porque funciona en ambientes húmedos, donde la mayoría de los adhesivos sintéticos pierden eficacia. Los mejillones logran esto al segregar un líquido precursor que desplaza las moléculas de agua de la superficie antes de que las proteínas adhesivas se fijen. Este proceso puede compararse con una “preparación” molecular que asegura el contacto óptimo entre la proteína y la superficie.

El estudio de estas proteínas ha llevado a aplicaciones innovadoras en la ciencia de materiales. Inspirados por las propiedades de la dopa, los investigadores han desarrollado adhesivos biomiméticos que son biocompatibles y funcionan eficazmente en condiciones húmedas. Por ejemplo, estos adhesivos se están probando en cirugías para cerrar herida y reparar tejidos, eliminando la necesidad de suturas tradicionales. Además, sus propiedades antimicrobianas los hacen ideales para entornos clínicos, donde la prevención de infecciones es crucial.

Figura 2. Visualización figurativa de las interacciones moleculares de las proteínas adhesivas, mostrando la formación de enlaces cruzados en superficies húmedas.
Figura 2. Visualización figurativa de las interacciones moleculares de las proteínas adhesivas, mostrando la formación de enlaces cruzados en superficies húmedas.

 

Otra aplicación prometedora es en la industria tecnológica, donde los adhesivos basados en dopa podrían utilizarse en dispositivos sumergibles o en ambientes de alta humedad. La capacidad de adherirse de manera firme y reversible también podría revolucionar el diseño de materiales reutilizables o de alta durabilidad. El descubrimiento de las proteínas adhesivas de los mejillones no solo resalta la innovación de la naturaleza, sino que también subraya cómo el estudio de organismos marinos puede ofrecer soluciones sostenibles y efectivas a los retos modernos. ¿Qué otros secretos esperan ser revelados en las costas de México y cómo podríamos traducirlos en beneficios para la humanidad?

Referencias

  1. Waite, J. H., & Tanzer, M. L. (1981). Polyphenolic substance of Mytilus edulis: Novel adhesive containing L-dopa and hydroxyproline. Science, 212(4498), 1038-1040. Recuperado de https://www.science.org/doi/10.1126/science.212.4498.1038
  2. Lee, H., Scherer, N. F., & Messersmith, P. B. (2006). Single-molecule mechanics of mussel adhesion. Proceedings of the National Academy of Sciences, 103(35), 12999-13003. Recuperado de https://www.pnas.org/content/103/35/12999
  3. Stewart, R. J., Weaver, J. C., Morse, D. E., & Waite, J. H. (2004). The chemistry of mussel adhesion: Structure and function of mussel adhesive proteins. Journal of Experimental Biology, 207(Pt 22), 4727-4734. Recuperado de https://journals.biologists.com/jeb/article/207/22/4727/15263
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  5. Hwang, D. S., Zeng, H., Srivastava, A., Krogstad, D. V., & Tirrell, M. (2010). Viscosity and interfacial properties in a mussel-inspired adhesive coacervate. Soft Matter, 6(14), 3232-3236. Recuperado de https://pubs.rsc.org/en/content/articlelanding/2010/sm/b926911e

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